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　　3月14日，第四军医大学研究人员在预印本网站bioRxiv上发表论文，揭示了新冠病毒入侵宿主细胞的新途径：CD147—突刺蛋白。该论文未经同行评议。
　　已知冠状病毒具有4种结构蛋白，包括E、M、N和S蛋白，其感染性的主要决定因素是S蛋白（SP）——可与宿主细胞上的膜受体结合，从而介导病毒和细胞膜的融合。血管紧张素转换酶2（ACE2）是宿主细胞细胞膜上的重要受体之一。SP和ACE2的相互作用促进了新冠病毒入侵宿主细胞。但除ACE2外，宿主细胞膜上SP结合的其他受体尚不清楚。
　　CD147是一种跨膜糖蛋白，与肿瘤发生、疟原虫侵袭和病毒感染有关。此前研究表明，CD147在促进SARS冠状病毒侵袭宿主细胞中发挥功能性作用，而CD147—拮抗肽9与HEK293细胞的结合率高，对SARS冠状病毒具有抑制作用。由于SARS冠状病毒和新冠病毒具有相似的特征，研究组对CD147在后者侵袭宿主细胞中的可能作用进行了研究。
　　研究组进行了抗病毒试验，与对照组相比，CD147阻断组对病毒的抑制率以剂量依赖方式显著增加，半最大效应浓度为24.86mg/ml，半抑制浓度为15.16mg/ml。这表明在宿主细胞上阻断CD147对新冠病毒具有抑制作用，表明CD147在促进该病毒对宿主细胞的侵袭中起重要作用。表面等离子体共振分析则证实了CD147和SP的相互作用。
　　此外，ACE2减少会增强血管通透性和肺水肿，激活肾素—血管紧张素系统，并导致严重肺损伤。因此，以ACE2为靶标治疗可能会产生负面影响。但CD147在肿瘤组织、炎症组织和病原体感染的细胞中高表达，这使得与正常细胞的交叉反应降低。因此，CD147-SP的发现为特异性抗病毒药物的研发提供了关键靶标。
　　相关论文信息：http://www.biorxiv.org/content/10.1101/2020.03.14.988345v1